Các phản ứng hóa học xảy ra trong tế bào sống được tăng tốc nhờ những chất xúc tác sinh học, được gọi là enzim, và thường là các protein.  Một tế bào động vật, có thể chứa đến 4.000 loại enzim khác nhau; mỗi loại xúc tác cho một phản ứng hóa học khác nhau.  Một số enzim chung cho nhiều loại tế bào, trong khi một số khác chỉ chuyên biệt cho một loại tế bào để thực hiện một chức năng đặc biệt.  Trong một phản ứng có enzim, chất phản ứng được gọi là cơ chất (substrate).  Hầu hết enzim có tính chuyên biệt và chỉ phản ứng một cách chọn lọc trên một loại cơ chất nào đó mà thôi.  Là chất xúc tác, enzim giảm năng lượng kích động cần thiết cho một phản ứng xảy ra trong điều kiện nhiệt độ và sinh lý bình thường (thí dụ 370C ở hầu hết hữu nhũ).  Enzim có thể mang hai chất lại với nhau nhờ tạo ra sự phối hợp tạm thời giữa các cơ chất hay tập trung vào một cầu nối hoa học đặc biệt trên cơ chất (Hình 35).  Tất cả enzim được dùng đi dùng lại.

            Enzim có khả năng xúc tác siêu tốc.  Thí dụ, phản ứng giữa CO₂  + H₂O tạo ra H₂ CO₃ phản ứng xảy ra rất chậm, có thể chỉ tạo ra 200 phân tử acid carbonic/1 giờ khi không có enzim.  Trong tế bào sống, phản ứng được xúc tác với enzim carbonic anhydraz ước chừng có 600.000 phân tử acid carbonic/1 giây.  Phản ứng nhanh gấp 10 triệu lần.

            Trong cấu trúc không gian ba chiều, sợi polypeptid của enzim cuộn lại tạo ra một hay nhiều rảnh trên bề mặt, là những vùng đặc biệt mà cơ chất có thể gắn vào.  Vùng này được gọi là hoạt điểm (active site) (Hình 35).  Hoạt điểm của mỗi enzim có hình dạng đặc biệt và chỉ có một loại phân tử cơ chất có thể gắn vào.  Hoạt  điểm không những là nơi cơ chất gắn vào mà hướng cơ chất theo một hướng nhất định.  Hoạt điểm có thể phân cực hay không, ưa nước hay kỵ nước nên nó gắn một cách chính xác vào phần nào của cơ chất.  Thí dụ nếu ở phần phân tử cơ chất có điện tích dương thì hoạt điểm của enzim sẽ có điện tích âm.

            Hoạt điểm của enzim chỉ gồm vài acid amin của toàn thể enzim, những acid amin này kề cận nhau trong một chuỗi polypeptid hay ở những phần khác nhau của các chuỗi polypeptid nhưng kề cận nhau do sự cuộn lại tạo ra cấu trúc không gian ba chiều cấp ba và cấp bốn của enzim.  Gốc R của acid amin được đưa ra ngoài tạo ra hoạt điểm và cách sắp xếp của chúng quyết định sự gắn cơ chất với enzim.

Hình 35.  Mô hình cơ chế xúc tác của enzim

* Mô hình hoạt động của enzim

+  Mô hình ổ và chìa khóa (Hình 36)

Theo thuyết này, một cơ chất gắn vào hoạt đểm như một chìa khóa gắn khít vào ổ, cơ chất và enzim gắn vào nhau tạo ra một phức hợp enzim-cơ chất.  Cơ chất bị biến đổi một cách chuyên biệt và kết quả là sản phẩm được phóng thích.

    Mô hình ổ và chìa khóa                           Mô hình cảm ứng

+ Mô hình cảm ứng (the induced-fit model) (Hình 37)

Các nghiên cứu cấu trúc của enzim cho rằng hoạt điểm linh động hơn lỗ của ổ khóa.  Trong một số trường hợp, trong lúc cơ chất gắn vào, cấu hình thay đổi do hình dạng hoạt điểm của enzim bị cảm ứng làm cho chúng khớp với nhau hơn.  Sự cảm ứng này làm thay đổi lực giữa các nối đặc biệt của phân tử phản ứng do đó phản ứng có xúc tác được dễ dàng xảy ra.

* Các yếu tố ảnh hưởng lên hoạt động của enzim

+ pH có thể làm thay đổi cấu hình của enzim, đặc biệt là sự tương tác giữa những acid amin có điện tích âm (acidic) và điện tích dương (basic).  Khi pH thay đổi, hình dạng của hoạt điểm có thể thay đổi, do đó cơ chất không thể gắn vào được.  Hầu hết enzim hoạt động tốt nhất trong khoảng pH 6 - 8.  Tuy nhiên, pepsin giúp tiêu hóa protein  trong bao tử hoạt động trong khoảng pH rất thấp (2).  Pepsin có một trình tự acid amin duy trì cầu nối hydro và ion hóa ngay cả khi có sự hiện diện của acid mạnh.  pH cũng ảnh hưởng trên phản ứng trong đó ion H+ là một thành phần của sự thay đổi hóa học đượcû xúc tác.

                                                + Nhiệt độ thay đổi dễ làm đứt các cầu nối hydro, các cầu nối này và sự tương tác giữa các cực kỵ nước giúp giữ cấu trúc cấp ba, cấp bốn của protein kể cả enzim.  Sinh vật thường có những enzim hoạt động tối ưu ở nhiệt độ mà chúng sống.  Ở hữu nhũ, nhiệt độ tối ưu từ 35 - 400C.  Dưới nhiệt độ này, các nối để giữ hình dạng của protein không đủ linh động để thay đổi hình dạng cần thiết tham gia phản ứng.  Do đó, enzim hoạt động không hữu hiệu ở nhiệt độ dưới 350C.  Trên 400C, các cầu nối hydro và các cầu nối yếu khác không thể giữ protein ở  hình dạng chính xác của nó.  Một enzim bị biến tính một phần bởi nhiệt có cấu trúc bị quéo lại một chút và chuỗi polypeptid thay đổi cấu hình (conformation) có thể trở lại hình dạng cũ nếu được làm nguội, nhưng nếu biến tính hoàn toàn như albumin của trứng luộc chín thì không thể trở lại dạng ban đầu được nữa.

* Cofactor và coenzim

Nhiều enzim cần phải có thêm các thành phần hóa học khác để thực hiện chức năng, phần thêm đó được gọi là cofactor.  Cofactor có thể la ìmột phân tử hữu cơ hay các ion kim loại (sắt, mangan, kẽm...). Khi cofactor là một phân tử hữu cơ không phải là protein,û như một vitamin, thì được gọi là coenzim.  Tương tự enzim, coenzim cũng được sử dụng lại sau khi xúc tác phản ứng.  Dù cần với một lượng rất nhỏ nhưng nếu thiếu coenzim thì rất tai hại đối với đời sống sinh vật, cho nên trong khẩu phần cần phải có vitamin.  Coenzim và cofactor được tìm thấy ở các enzim trong các chuỗi dẫn truyền điện tử của các quá trình quang hợp và hô hấp của tế bào.